{"id":35664,"date":"2024-05-24T11:15:29","date_gmt":"2024-05-24T09:15:29","guid":{"rendered":"https:\/\/irb.usi.ch\/?p=35664"},"modified":"2024-05-24T11:16:04","modified_gmt":"2024-05-24T09:16:04","slug":"un-nuovo-studio-rivela-meccanismi-alternativi-per-eliminare-le-proteine-mal-ripiegate-nelle-malattie-rare","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/irb.usi.ch\/it\/notizie\/un-nuovo-studio-rivela-meccanismi-alternativi-per-eliminare-le-proteine-mal-ripiegate-nelle-malattie-rare\/","title":{"rendered":"Un nuovo studio rivela meccanismi alternativi per eliminare le proteine mal ripiegate nelle malattie rare"},"content":{"rendered":"

In un nuovo studio pubblicato su “Nature Communications”, il laboratorio Cejka e i suoi collaboratori hanno identificato i meccanismi molecolari attraverso i quali la proteina HROB potenzia la funzione di elicasi del complesso MCM8-9, cruciale per i processi di riparazione e replicazione del DNA.<\/strong><\/p>\n

Malattie rare come il deficit di alfa1-antitripsina o i disturbi da accumulo lisosomiale sono causati dalla degradazione di proteine mutate. <\/strong><\/p>\n

Nel loro ultimo studio pubblicato su EMBO Reports, Elisa Fasana, Ilaria Fregno, Carmela Galli e Tatiana Sold\u00e0 del gruppo guidato da Maurizio Molinari hanno chiarito i meccanismi che assicurano la degradazione delle proteine mal ripiegate, quando la principale via di degradazione cellulare, il sistema ubiquitina-proteasoma, \u00e8 disfunzionale.<\/strong><\/p>\n

Bellinzona, 23 maggio 2024 \u2013 Le proteine prodotte nel reticolo endoplasmatico (ER) delle nostre cellule sono assistite da chaperoni molecolari e hanno a disposizione un determinato tempo per completare il loro programma di ripiegamento. Se il ripiegamento fallisce o \u00e8 troppo lento, come accade nelle proteine mutate legate a rare “malattie da misfolding proteico”, la catena polipeptidica viene degradata. E’ importante stabilire i meccanismi che regolano la degradazione delle proteine perch\u00e9 l\u2019inibizione di questi meccanismi prolunga il tempo a disposizione dei polipeptidi nascenti per raggiungere la struttura nativa, aumentando cos\u00ec la frazione di proteine funzionali prodotte dalle cellule. Al contrario, il loro potenziamento facilita la rimozione dei polipeptidi mal ripiegati o invecchiati che altrimenti si accumulerebbero nelle nostre cellule. Normalmente, le proteine mal ripiegate vengono esportate dal reticolo endoplasmatico nel citoplasma, dove sono poliubiquitilate e degradate dal proteasoma in processi catabolici definiti collettivamente come degradazione associata all’ER (ERAD).<\/p>\n

Il nostro team ha esaminato il destino delle proteine mal ripiegate nelle cellule con ERAD disfunzionale dopo l’inattivazione farmacologica degli enzimi di elaborazione dello zucchero che determinano il tempo assegnato ai polipeptidi per raggiungere la struttura nativa, l\u2019inattivazione dei proteasomi, o l\u2019eliminazione di vari regolatori di ERAD ottenuta con l’editing del genoma mediante CRISPR-Cas9. I nostri esperimenti mostrano che la disfunzione di ERAD \u00e8 compensata dall’attivazione di percorsi alternativi che regolano la segregazione dei polipeptidi mal ripiegati in sottodomini dell\u2019ER che consegnano il loro contenuto ai compartimenti degradativi lisosomiali. Questi processi che coinvolgono chaperoni molecolari luminali come la calnexina, i recettori di ER-fagia come FAM134B e prodotti genici che controllano i processi autofagici come LC3 sono stati denominati ER-to-lysosome-associated degradation (ERLAD).<\/p>\n

Il lavoro del nostro gruppo \u00e8 sostenuto dal Fondo Nazionale Svizzero per la ricerca scientifica e da Eurostar.<\/p>\n

Link all’articolo scientifico\u00a0<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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