{"id":35514,"date":"2024-05-02T15:58:32","date_gmt":"2024-05-02T13:58:32","guid":{"rendered":"https:\/\/irb.usi.ch\/?p=35514"},"modified":"2024-05-02T16:11:28","modified_gmt":"2024-05-02T14:11:28","slug":"meccanismo-alla-base-dellattivita-elicasica-di-mcm8-9-in-complesso-con-hrob","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/irb.usi.ch\/it\/notizie\/meccanismo-alla-base-dellattivita-elicasica-di-mcm8-9-in-complesso-con-hrob\/","title":{"rendered":"Meccanismo alla base dell\u2019attivita elicasica di MCM8-9 in complesso con HROB"},"content":{"rendered":"

In un nuovo studio pubblicato su “Nature Communications”, il laboratorio Cejka e i suoi collaboratori hanno identificato i meccanismi molecolari attraverso i quali la proteina HROB potenzia la funzione di elicasi del complesso MCM8-9, cruciale per i processi di riparazione e replicazione del DNA.<\/strong><\/p>\n

Bellinzona, 2 maggio 2024 –\u00a0 L’elicasi MCM8-9 e la proteina HROB funzionano insieme nella riparazione del DNA. Acharya e colleghi hanno dimostrato che HROB forma contatti transitori con i singoli MCM8 e MCM9.Tuttavia, quanto\u00a0 MCM8 e MCM9\u00a0 si legano tra di loro a formare un complesso, HROB interagisce con esso con la massima affinit\u00e0. Le proteine MCM8-9 e HROB disavvolgono preferenzialmente strutture ramificate di DNA. I ricercatori hanno dimostrato che l’elicasi MCM8-9 funziona come un esamero, che si assembla a partire da dimeri che interagiscono con DNA a singolo filamento (ssDNA) in presenza di ATP. L’esamero possiede due interfacce proteiche ripetute tra le subunit\u00e0 MCM8 e MCM9 che si alternano, formando un anello proteico intorno al ssDNA. Una di queste interfacce \u00e8 abbastanza stabile e forma un eterodimero obbligato. L’altra interfaccia invece \u00e8 labile e media l’assemblaggio dell’esamero. Gli autori dimostrano che HROB favorisce l\u2019atticit\u00e0 elicasica di MCM8-9 a valle del legame di MCM8-9 sul ssDNA e della formazione dell\u2019esamero. Lo studio \u00e8 stato condotto principalmente dalla dott.ssa Ananya Acharya nel laboratorio del Prof. Cejka nell’Istituto di Ricerca in Biomedicina di Bellinzona, affiliato alla Facolt\u00e0 di Scienze Biochimiche dell’Universit\u00e0 della Svizzera italiana. Altri importanti collaboratori sono Raphael Guerois (Istituto di Biologia Intergrativa della Cellula, Francia) e altri ricercatori del Politecnico di Zurigo, della Columbia University (USA) e dell’Universit\u00e0 di Lipsia (Germania).<\/p>\n

Link all’articolo scientifico\u00a0<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

In un nuovo studio pubblicato su “Nature Communications”, il laboratorio Cejka e i suoi collaboratori hanno identificato i meccanismi molecolari attraverso i quali la proteina HROB potenzia la funzione di elicasi del complesso MCM8-9, cruciale per i processi di riparazione e replicazione del DNA. 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